Neben Kanalproteinen existiert eine zweite Klasse von Transportproteinen: die Carrier-Proteine (englische Aussprache; der Begriff kommt von "to carry"). Anders als Kanalproteine bilden sie keinen dauerhaften Tunnel durch die Membran. Stattdessen funktionieren sie mechanistisch ähnlich wie Enzyme: Jedes Carrier-Protein besitzt eine Bindungsstelle, die ähnlich wie das aktive Zentrum von Enzymen passgenau auf das oder die zu transportierenden Moleküle abgestimmt ist. Bindet das passende Molekül (z.B. Glucose) an die Bindungsstelle, löst dies eine Konformationsänderung im Carrier-Protein aus: Es ändert seine räumliche Tertiärstruktur so, dass das gebundenene Molekül von einer Membranseite auf die andere verlagert wird. Dort angekommen, wird das Molekül freigesetzt und der Carrier kehrt in seine ursprüngliche Form zurück, bereit für den nächsten Transportzyklus.
Carrier-Proteine ermöglichen so den Transport von Molekülen, die nicht durch durch die Phospholipid-Doppelschicht hindurch gelangen können. Der Transport erfolgt dabei passiv entlang des Konzentrationsgefälles, d.h. von der Seite mit höherer Konzentration zur Seite mit niedrigerer Konzentration. Das liegt daran, dass die Bindung des Transport-Moleküls an die Carrier-Proteine energetisch günstig ist, während die Konformationsänderung und die Freisetzung des Moleküls auf der anderen Seite energetisch ungünstig sind. Daher erfolgt der Transport mit höherer Wahrscheinlichkeit von der Seite mit höherer Konzentration, da dort häufiger Moleküle an die Bindungsstelle gelangen, zur Seite mit niedrigerer Konzentration.